Протеините на процесорот на сигналот PII се широко распространети кај прокариотите и растенијата каде што контролираат мноштво анаболни реакции.Ефикасното прекумерно производство на метаболити бара релаксирање на тесните клеточни контролни кола.Овде покажуваме дека мутација со една точка во сигналниот протеин PII од цијанобактеријата Synechocystis sp.PCC 6803 е доволен за отклучување на патеката на аргинин што предизвикува прекумерна акумулација на биополимерот цијанофицин (мулти-L-аргинил-поли-L-аспартат).Овој производ е од биотехнолошки интерес како извор на амино киселини и полиаспарагинска киселина.Оваа работа е пример за нов пристап на инженерството на патеки со дизајнирање на приспособени PII сигнални протеини.Овде, инженерскиот Synechocystis sp.Сојузот PCC6803 со мутација PII-I86N прекумерно акумулирал аргинин преку конститутивна активација на клучниот ензим N-ацетилглутамат киназа (NAGK). Во инженерскиот вид BW86, активноста на NAGK in vivo беше силно зголемена и доведе до повеќе од десет пати поголема содржина на аргинин отколку во дивиот тип.Како последица на тоа, сојот BW86 акумулирал до 57 % цијанофицин по клеточна сува маса во тестираните услови, што е највисок принос на цијанофицин пријавен до сега.Видот BW86 произведе цијанофицин во опсег на молекуларна маса од 25 до >100 kDa;Дивиот тип го произведува полимерот во опсег од 30 до >100 kDa. Високиот принос и високата молекуларна маса на цијанофицин произведен од сојот BW86 заедно со ниските потреби за хранливи материи на цијанобактериите го прават ветувачко средство за биотехнолошкото производство на цијанофицин.Оваа студија дополнително ја демонстрира изводливоста на инженерството на метаболички патишта со користење на сигналниот протеин PII, кој се јавува кај бројни бактериски
