Л-Аланин CAS:56-41-7 99% бел кристален прав
| Број на каталог | XD90326 |
| Име на производ | Д-Аланин |
| CAS | 338-69-2 |
| Молекуларна формула | C3H7NO2 |
| Молекуларна тежина | 89.09 |
| Детали за складирање | Амбиентален |
| Усогласен тарифен код | 29224985 |
Спецификација на производот
| Изглед | Бел кристален прав |
| Анализа | 98,5 - 101,5% |
| Специфична ротација | +13,7 до +15,1 |
| Тешки метали | <0,0015% |
| pH | 5,5 - 7 |
| SO4 | <0,03% |
| Загуба при сушење | <0,2% |
| Железо | <0,003% |
| Остатоци при палење | <0,15% |
| Големина на честичка | 200 г |
| Cl | <0,05% |
| Ниво на постојани органски загадувачи | Без загадувачи |
γ-глутамилтранспептидазите (γ-GTs) ја расцепуваат γ-глутамил амидната врска на глутатион и ја пренесуваат ослободената γ-глутамил група во вода (хидролиза) или акцепторни амино киселини (транспептидација).Овие сеприсутни ензими играат клучна улога во биосинтезата и разградувањето на глутатион и во ксенобиотската детоксикација.Овде ја известуваме кристалната структура со резолуција 3Å на Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) и онаа на неговиот комплекс со l-Glu.Структурите на Х-зраци потврдуваат дека BlGT припаѓа на N-терминалната нуклеофилна хидролаза суперфамилија и откриваат дека протеинот поседува отворена активна локација слична на онаа пријавена за хомологниот ензим од Bacillus subtilis, но различна од оние забележани за човечки γ-GT и за γ-GT од други микроорганизми.Податоците сугерираат дека врзувањето на l-Glu предизвикува преуредување на C-терминалната опашка на големата подединица BlGT и овозможува идентификација на кластер од киселински остатоци кои се потенцијално вклучени во препознавањето на металниот јон.Улогата на овие остатоци врз конформациската стабилност на BlGT е проучена со карактеризирање на автообработка, ензимска активност, хемиска и термичка денатурација на четири нови Ala единечни мутанти.Резултатите покажуваат дека замената на Asp568 со Ala влијае и на автоматската обработка и на структурната стабилност на протеинот.
